Vraag 11Retinal in het oog

In de cellen van het netvlies bevindt zich het eiwit opsine. In een holte van het opsine-molecuul is een molecuul retinal covalent gebonden aan de restgroep van de aminozuureenheid lysine. Bij absorptie van lichtenergie treedt in retinal op één plaats in het molecuul cis/trans -isomerisatie op. Als
In het onderzoek van Wald is gebruikgemaakt van retinal-analoga. Dit zijn stoffen waarbij in het retinal-molecuul op verschillende plaatsen de cis/trans -isomerisatie is geblokkeerd. Hiernaast is de structuurformule van zo’n stof (stof A) weergegeven. In het molecuul van stof A is cis-/trans -isomer
In figuur 2 is weergegeven hoe retinal is gebonden aan een restgroep van de peptideketen van opsine. Na de isomerisatie wordt retinal losgekoppeld van opsine. In figuur 2 is de eerste stap van het loskoppelen weergegeven. In deze eerste stap spelen twee watermoleculen een belangrijke rol. figuur 2 I
De na stap 1 weergegeven watermoleculen blijven aanwezig in de holte van opsine. Ze zijn hierbij onder andere met waterstofbruggen gebonden aan restgroepen van de peptideketen.
Teken op de uitwerkbijlage een waterstofbrug tussen een molecuul water en een van de weergegeven restgroepen van de peptideketen.

Deze vraag beantwoord je op de uitwerkbijlage. Print hem en vul hem in, of neem de figuur over op papier. Stuur daarna een foto van wat je hebt ingevuld.

De uitwerkbijlage bij deze vraag

Schreef je op papier? Maak een foto van de ingevulde uitwerkbijlage. Je foto blijft privé en de nakijker leest hem. Zet je naam er niet op.

Met een gratis account wordt je antwoord nagekeken per scorepunt, volgens het officiële correctievoorschrift. Wat je hier typt, blijft bewaard.

Hulp nodig?
De vraag als tekst

In de cellen van het netvlies bevindt zich het eiwit opsine. In een holte van het opsine-molecuul is een molecuul retinal covalent gebonden aan de restgroep van de aminozuureenheid lysine. Bij absorptie van lichtenergie treedt in retinal op één plaats in het molecuul cis/trans -isomerisatie op. Als gevolg van deze verandering ontstaat uiteindelijk een signaal in de oogzenuw. In figuur 1 is de structuurformule van retinal weergegeven. Hierbij is informatie over stereo-isomerie in retinal weggelaten. figuur 1 In een retinal-molecuul is cis/trans -isomerisatie op een aantal plaatsen mogelijk. De biochemicus George Wald (Nobelprijs 1967) heeft ontdekt dat uitsluitend de dubbele binding tussen C 11 en C 12 onder invloed van licht isomeriseert van het in opsine aanwezige cis naar trans ; dit is de eerste stap van de waarneming van licht.

In het onderzoek van Wald is gebruikgemaakt van retinal-analoga. Dit zijn stoffen waarbij in het retinal-molecuul op verschillende plaatsen de cis/trans -isomerisatie is geblokkeerd. Hiernaast is de structuurformule van zo’n stof (stof A) weergegeven. In het molecuul van stof A is cis-/trans -isomerisatie van de dubbele binding tussen C 11 en C 12 onmogelijk. Dit molecuul kan worden opgevat als een molecuul retinal waarin onder andere een extra koolstofatoom in de structuur is opgenomen.

In figuur 2 is weergegeven hoe retinal is gebonden aan een restgroep van de peptideketen van opsine. Na de isomerisatie wordt retinal losgekoppeld van opsine. In figuur 2 is de eerste stap van het loskoppelen weergegeven. In deze eerste stap spelen twee watermoleculen een belangrijke rol. figuur 2 In de holte van opsine is tegenover het gebonden retinal een restgroep van Glu aanwezig. Door de afstanden en aanwezige ladingen in de holte zijn de watermoleculen links van de pijl op een specifieke wijze georiënteerd ten opzichte van de restgroepen in opsine. Hierbij spelen waterstofbruggen en nog een andere soort binding een rol.

De na stap 1 weergegeven watermoleculen blijven aanwezig in de holte van opsine. Ze zijn hierbij onder andere met waterstofbruggen gebonden aan restgroepen van de peptideketen.

Teken op de uitwerkbijlage een waterstofbrug tussen een molecuul water en een van de weergegeven restgroepen van de peptideketen.

Scheikunde vwo 2021 tijdvak 2, vraag 11: Retinal in het oog · Stip