Vraag 23Dystrofine

Dystrofine is een groot eiwit dat ervoor zorgt dat spiercellen na uitrekken weer terugveren en hun stevigheid behouden. In dystrofine kunnen drie belangrijke delen worden aangewezen: domeinen A, B en C. Domein A van dystrofine bindt aan het eiwit actine. In een onderzoek naar deze binding heeft men
In domein B zijn ruim 20 spectrine-repeats aanwezig. Een spectrine-repeat is een deel van de peptideketen waarin alpha-helices in een S-vormige lus zijn gevouwen (figuur 1). De achterzijde van de peptideketen is hierbij weergegeven in het grijs. figuur 1 Uit onderzoek aan domein B is gebleken dat di
Leg uit welk(e) structuurkenmerk(en) van een peptideketen is (zijn) veranderd door het uitrekken. Noteer je antwoord als volgt: − De primaire structuur is wel/niet veranderd, omdat… − De secundaire structuur is wel/niet veranderd, omdat… − De tertiaire structuur is wel/niet veranderd, omdat...

Schreef je op papier? Maak een foto van je uitwerking op papier. Je foto blijft privé en de nakijker leest hem. Zet je naam er niet op.

Hoe pak je dit aan?
  1. Bij deze vraag bekijk je eerst welke bindingen in een peptideketen de volgorde en de vorm bepalen.
  2. Daarna vergelijk je in figuur 1 de spectrine-repeat vóór en na het uitrekken.
  3. Beoordeel per structuurniveau apart of er iets is veranderd, en geef daarbij een reden.
  4. Let op dat je bij elk van de drie niveaus een eigen antwoord geeft.

Hier verliezen leerlingen punten

  • Schrijf bij elk van de drie niveaus op of het wel of niet is veranderd, en sla er geen over.
  • Een reden die alleen zegt wat je ziet, levert geen punten op, dus benoem wat er met de bouw gebeurt.
  • Zeg niet alleen dat de lus uitrekt, maar leg uit wat dat betekent voor de vouwing van de keten.
Primaire, secundaire en tertiaire structuur van eiwittenBindingen die de structuur van een eiwit bepalenGegevens uit een figuur gebruiken in een uitleg

Met een gratis account wordt je antwoord nagekeken per scorepunt, volgens het officiële correctievoorschrift. Wat je hier typt, blijft bewaard.

Hulp nodig?
De vraag als tekst

Dystrofine is een groot eiwit dat ervoor zorgt dat spiercellen na uitrekken weer terugveren en hun stevigheid behouden. In dystrofine kunnen drie belangrijke delen worden aangewezen: domeinen A, B en C. Domein A van dystrofine bindt aan het eiwit actine. In een onderzoek naar deze binding heeft men een verkort dystrofine-eiwit gemaakt dat alleen uit domein A bestaat. Het binden van actinemoleculen aan moleculen dystrofine-A (Dys-A) kan worden opgevat als een evenwicht (evenwicht 1). Actine (aq) + Dys-A (aq) Actine–Dys-A (aq) (evenwicht 1) In een experiment is een oplossing gebruikt met 3,0 µM actine en 6,0 µM dystrofine-A . Toen het evenwicht zich had ingesteld, bleek dat 28% van de actinemoleculen aan moleculen Dys-A was gebonden.

In domein B zijn ruim 20 spectrine-repeats aanwezig. Een spectrine-repeat is een deel van de peptideketen waarin alpha-helices in een S-vormige lus zijn gevouwen (figuur 1). De achterzijde van de peptideketen is hierbij weergegeven in het grijs. figuur 1 Uit onderzoek aan domein B is gebleken dat dit domein elastische eigenschappen heeft. De elasticiteit wordt toegeschreven aan de vorm van de spectrine-repeats. Elke spectrine-repeat kan uitrekken en weer terugveren. In figuur 1 is dit uitrekken schematisch weergegeven. Als gevolg van het uitrekken verandert de ruimtelijke structuur van de spectrine-repeats.

Leg uit welk(e) structuurkenmerk(en) van een peptideketen is (zijn) veranderd door het uitrekken. Noteer je antwoord als volgt: − De primaire structuur is wel/niet veranderd, omdat… − De secundaire structuur is wel/niet veranderd, omdat… − De tertiaire structuur is wel/niet veranderd, omdat...

Scheikunde vwo 2025 tijdvak 1, vraag 23: Dystrofine · Stip