Vraag 24Dystrofine
Schreef je op papier? Maak een foto van je uitwerking op papier. Je foto blijft privé en de nakijker leest hem. Zet je naam er niet op.
Hoe pak je dit aan?
- Bedenk eerst welke atomen de serine-eenheid bevat en hoe een aminozuur in een peptideketen aan zijn buren vastzit.
- Kijk daarna naar de zijketen van serine en naar wat de tekst over de vervangen groep zegt.
- Zet de rest van de peptideketen aan beide kanten met een golfje, zodat de eenheid in het midden zichtbaar is.
- Controleer tot slot per atoom de bindingen, de niet-bindende elektronenparen en de formele ladingen.
Hier verliezen leerlingen punten
- Bij een atoom dat je minder goed kent, loont het om de bindingen per atoom na te tellen voordat je verder tekent.
- Bij formele ladingen gaat het om elk atoom in de structuur, niet alleen om de atomen die het meest opvallen.
- Een peptideketen die aan beide kanten duidelijk doorloopt, laat zien waar de eenheid in de keten zit, en dat wordt vaak vergeten.
Met een gratis account wordt je antwoord nagekeken per scorepunt, volgens het officiële correctievoorschrift. Wat je hier typt, blijft bewaard.
De vraag als tekst
Dystrofine is een groot eiwit dat ervoor zorgt dat spiercellen na uitrekken weer terugveren en hun stevigheid behouden. In dystrofine kunnen drie belangrijke delen worden aangewezen: domeinen A, B en C. Domein A van dystrofine bindt aan het eiwit actine. In een onderzoek naar deze binding heeft men een verkort dystrofine-eiwit gemaakt dat alleen uit domein A bestaat. Het binden van actinemoleculen aan moleculen dystrofine-A (Dys-A) kan worden opgevat als een evenwicht (evenwicht 1). Actine (aq) + Dys-A (aq) Actine–Dys-A (aq) (evenwicht 1) In een experiment is een oplossing gebruikt met 3,0 µM actine en 6,0 µM dystrofine-A . Toen het evenwicht zich had ingesteld, bleek dat 28% van de actinemoleculen aan moleculen Dys-A was gebonden.
In domein B zijn ruim 20 spectrine-repeats aanwezig. Een spectrine-repeat is een deel van de peptideketen waarin alpha-helices in een S-vormige lus zijn gevouwen (figuur 1). De achterzijde van de peptideketen is hierbij weergegeven in het grijs. figuur 1 Uit onderzoek aan domein B is gebleken dat dit domein elastische eigenschappen heeft. De elasticiteit wordt toegeschreven aan de vorm van de spectrine-repeats. Elke spectrine-repeat kan uitrekken en weer terugveren. In figuur 1 is dit uitrekken schematisch weergegeven. Als gevolg van het uitrekken verandert de ruimtelijke structuur van de spectrine-repeats.
Domein C verbindt dystrofine met membraan-eiwitten. Hierbij speelt een serine-eenheid in de peptideketen een grote rol. Het H -atoom van de OH -groep in de restgroep van deze serine-eenheid is vervangen door een PO 2– -groep. De covalentie van het P -atoom is 5. 3
Teken de structuurformule van deze serine-eenheid. Deze eenheid bevindt zich in het midden van de peptideketen. Geef hierbij de niet-bindende elektronenparen en de formele ladingen weer.